title

مطالعه کنفرماسیونی آلبومین انسانی در دماهای پایین تر از واسرشتگی با کالریمتری روبشی افتراقی، دو رنگ نمایی چرخشی و طیف سنجی (UV)یو وی

رضایی طاویرانی, مصطفی ، مقدم‌نيا, سيدحسن ، رنجبر, بیژن ، امانی, مجتبی ، مرعشی, سید امیر (1385) مطالعه کنفرماسیونی آلبومین انسانی در دماهای پایین تر از واسرشتگی با کالریمتری روبشی افتراقی، دو رنگ نمایی چرخشی و طیف سنجی (UV)یو وی. Journal of Biochemistry and Molecular Biology ــ 39 (5). ص.ص.530-536. شاپا 1225-8687

[img]
پیش نمایش
متنی - نسخه چاپ شده
139kB
[img] متنی - نسخه چاپ شده
محدود به فقط پرسنل سامانه

860kB

آدرس اینترنتی رسمی : http://www.scopus.com


عنوان انگليسي

Conformational study of human serum albumin in pre-denaturation temperatures by differential scanning calorimetry, circular dichroism and UV spectroscopy

خلاصه انگلیسی

Thermal conformational changes of human serum albumin (HSA) in phosphate buffer, 10 mM at pH = 7 are investigated using differential scanning calorimetric (DSC), circular dichroism (CD) and UV spectroscopic methods. The results indicate that temperature increment from 25°C to 55°C induces reversible conformational changes in the structure of HSA. Conformational change of HSA are shown to be a three-step process. Interestingly, melting temperature of the last domain is equal to the maximum value of fever in pathological conditions, i.e. 42°C. These conformational alterations are accompanied by a mild alteration of secondary structures. Study of HSA-SDS (sodium dodecyl sulphate) interaction at 45°C and 35°C reveals that SDS affects the HSA structure at least in three steps: the first two steps result in more stabilization and compactness of HSA structure, while the last one induces the unfolding of HSA. Since HSA has a more affinity for SDS at 45°C compared to 35°C, It is suggested that the net negative charge of HSA is decreased in fever, which results in the decrease of HSA-associated cations and plasma osmolarity, and consequently, heat removal via the increase in urine volume.

نوع سند :مقاله
زبان سند : انگلیسی
نویسنده مسئول :مصطفی رضایی طاویرانی
اطلاعات اضافی :cited By (since 1996) 8 Impact factor:2.207 indexing:MEDLINE / PubMed- Science citation index expended – biochemistry- biophysics index – chemical abstracts scopus - Index medicus
کلید واژه ها (انگلیسی):dodecyl sulfate sodium; serum albumin, article; chemistry; circular dichroism; differential scanning calorimetry; human; protein binding; protein conformation; protein folding; protein secondary structure; temperature; thermodynamics; ultraviolet spectrophotometry, Calorimetry, Differential Scanning; Circular Dichroism; Humans; Protein Binding; Protein Conformation; Protein Folding; Protein Structure, Secondary; Serum Albumin; Sodium Dodecyl Sulfate; Spectrophotometry, Ultraviolet; Temperature; Thermodynamics
موضوعات :QU بیوشیمی
بخش های دانشگاهی :دانشكده پزشكي > گروه علوم پایه > بخش بیوفیزیک
کد شناسایی :1059
ارائه شده توسط : خانم صغری گلمغانی
ارائه شده در تاریخ :13 اسفند 1388 05:10
آخرین تغییر :20 فروردین 1393 13:07

فقط پرسنل کتابخانه صفحه کنترل اسناد

Document Downloads

More statistics for this item...