مطالعه مقایسه ای قفلهای کنفورماسیونی، تفکیک، غیر فعال شدن و پایداری آنزیمهای آمین اکسیداز شیره افوربیا و جوانه عدس

امانی, مجتبی ، موسوی موحدی, علی اکبر ، فلوریس, جیووانی ، لونگو, س ، مورا, آنا ، موسوی نژاد, سیده زهرا ، صبوری, علی اکبر ، احمد, فیضان (1383) مطالعه مقایسه ای قفلهای کنفورماسیونی، تفکیک، غیر فعال شدن و پایداری آنزیمهای آمین اکسیداز شیره افوربیا و جوانه عدس. The Protein Journal ــ 24 (3). ص.ص.183-191. شاپا 1572-3887

[img] متنی - نسخه چاپ شده
محدود به فقط پرسنل سامانه

پیش نمایش
متنی - نسخه چاپ شده

آدرس اینترنتی رسمی : http://www.scopus.com/inward/record.url?eid=2-s2.0...

عنوان انگليسي

Comparative study of the conformational lock, dissociative thermal inactivation and stability of Euphorbia latex and lentil seedling amine oxidases

خلاصه انگلیسی

The thermal stability of copper/quinone containing amine oxidases from Euphorbia characias latex (ELAO) and lentil seedlings (LSAO) was measured in 100 mM potassium phosphate buffer (pH 7.0) following changes in absorbance at 292 nm. ELAO was shown to be about 10°C more stable than LSAO. The dissociative thermal inactivation of ELAO was studied using putrescine as substrate at different temperatures in the range 47-70°C, and a "conformational lock" was developed using the theory pertaining to oligomeric enzyme. Moreover ELAO was shown to be more stable towards denaturants than LSAO, as confirmed by dodecyl trimethylammonium bromide denaturation curves. A comparison of the numbers of contact sites in inter-subunits of ELAO relative to LSAO led us to conclude that the higher stability of ELAO to temperature and towards denaturants was due to the presence of larger number of contact sites in the conformational lock of the enzyme. This study also gives a putative common mechanism for thermal inactivation of amine oxidases and explains the importance of C-terminal conserved amino acids residues in this class of enzymes. © 2005 Springer Science+Business Media, Inc.

نوع سند :مقاله
زبان سند : انگلیسی
نویسنده اول :مجتبی امانی
نویسنده مسئول :علی اکبر موسوی موحدی
اطلاعات اضافی :cited By (since 1996) 5
کلید واژه ها (انگلیسی):amine oxidase (flavin containing); amino acid; buffer; copper; dodecyltrimethylammonium bromide; potassium dihydrogen phosphate; quinone derivative, article; carboxy terminal sequence; comparative study; enzyme inactivation; enzyme stability; Euphorbia; lentil; nucleotide sequence; temperature; thermostability, Amine Oxidase (Copper-Containing); Amino Acid Sequence; Animals; Enzyme Stability; Euphorbia; Heat; Latex; Lens Plant; Models, Molecular; Molecular Sequence Data; Plant Proteins; Protein Conformation; Protein Denaturation; Putrescine; Seedling; Sequence Alignment, Euphorbia; Euphorbia characias; Lens culinaris
موضوعات :QU بیوشیمی
بخش های دانشگاهی :دانشكده پزشكي > گروه علوم پایه > بخش بیوفیزیک
کد شناسایی :1070
ارائه شده توسط : خانم صغری گلمغانی
ارائه شده در تاریخ :13 اسفند 1388 07:39
آخرین تغییر :20 فروردین 1393 13:11

فقط پرسنل کتابخانه صفحه کنترل اسناد

Document Downloads

More statistics for this item...