واسرشتگی حرارتی برگشت ناپذیر دو حالته آنزیم آمین اکسیداز شیره افوربیا

خلاصه فارسی

واسرشتگی حرارتی آمین اکسیداز شیره افوربیا با روشهای بعیین فعالیت، دورنگ نمایی چرخشی و کالریمتری افتراقی روبشی مورد مطالعه قرار گرفت. نشان داده شد که این واسرشتگی برگشت ناپذیر است. چک کردن نتایج با معبارهای تعیین شده برای مدل دو حالته نشان داد که واسرشتگی این آنزیم به طور رضایتمندی از این مدل تبعیت میکند. لذا بر اساس این مدل *T (دمایی که در آن ثابت سرعت 1 بر دقیقه است ) انتالپی کلی و انرژی فعال سازی واسرشتگی تعیین گردید. نتایج HPLC نیز نشان داد که این آنزیم به صورت دایمر واسرشته میشود.

عنوان انگليسی

Two-state irreversible thermal denaturation of Euphorbia characias latex amine oxidase

خلاصه انگلیسی

Thermal denaturation of Euphorbia latex amine oxidase (ELAO) has been studied by enzymatic activity, circular dichroism and differential scanning calorimetry. Thermal denaturation of ELAO is shown to be an irreversible process. Checking the validity of two-state it really describes satisfactorily the thermal denaturation of ELAO. Based on this model we obtain the activation energy, parameter T⁎ (the absolute temperature at which the rate constant of denaturation is equal to 1 min−1), and total enthalpy of ELAO denaturation. HPLC experiments show that the thermal denatured enzyme conserves its dimeric state. The N2Yk D2 model for thermal denaturation of ELAO is proposed: where N2 and D2 are the native and denatured dimer, respectively

Document Downloads